Les PUFA bloquent presque entièrement la synthèse des protéines et l'effet est corrélé avec l'insaturation ; les AGS ne le font pas

Une autre étude démontrant l'effet négatif direct des PUFA sur la santé humaine. Plus précisément, l'inhibition par les PUFA de la synthèse des protéines, qui est vitale pour la croissance/réparation des tissus/organes. De plus, le degré d'inhibition de la synthèse des protéines dépend apparemment du degré d'insaturation des PUFA. Comme c'était le cas dans le récent article sur l'augmentation de l'agrégation plaquettaire et la libération de sérotonine par les PUFA, les acides gras saturés (AGS) n'ont pas inhibé la synthèse des protéines. De même, tout comme dans l'étude sur les plaquettes/sérotonine, l'inhibition de la synthèse des protéines par les PUFA était un effet direct des lipides non modifiés et ne dépendait pas de leur conversion en aval en métabolites inflammatoires bien connus dérivés des PUFA.

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1546963/

« ...L'initiation optimale de la traduction dans des cellules mammifères intactes nécessite du Ca2+ intracellulaire séquestré. L'acide arachidonique, qui libère le Ca2+ séquestré des cellules et des organites isolés, a été étudié pour évaluer son rôle potentiel dans la régulation de la synthèse des protéines via la mobilisation du Ca2+. Les acides gras insaturés à des concentrations micromolaires ont inhibé la synthèse des protéines dans des cellules intactes de GH2 hypophysaires, de tumeurs gliales C6 et HeLa, de manière dépendante du degré d'insaturation et du nombre de cellules. L'arachidonate était généralement le plus puissant, et l'acide arachidique entièrement saturé le moins puissant des acides gras testés. À 2 x 10(6) cellules GH3/ml, l'incorporation d'acides aminés dans un large spectre de polypeptides était inhibée de 80 à 90 % par 10 à 20 microM d'acide gras. L'inhibition était maximale à 4-8 minutes et atténuée après 1-2 heures, et plus prononcée à pH plus bas. La synthèse des protéines était maximalement inhibée lorsque l'arachidonate mobilisait environ 40 % du Ca2+ associé aux cellules. À des concentrations plus faibles (10 microM), l'arachidonate a supprimé l'initiation de la traduction, l'inhibition étant inversée lorsque les concentrations de Ca2+ extracellulaire étaient augmentées à des valeurs supraphysiologiques. À des concentrations plus élevées (20 microM), l'arachidonate a inhibé l'élongation de la chaîne peptidique de manière indépendante du Ca2+. L'arachidonate a également bloqué l'élongation dans des lysats de réticulocytes. Les effets de l'arachidonate dans les cellules intactes étaient réversibles avec le temps via son métabolisme ou par des lavages contenant de la BSA. Une quantité suffisante d'arachidonate semble être synthétisée pendant le stress ischémique pour inhiber la traduction par l'un ou l'autre mécanisme. »